Треонин_малиновский_а_в

МОЖЕТ ЛИ L-ТРЕОНИН ПРИМЕНЯТЬСЯ ДЛЯ ЛЕЧЕНИЯ СПАСТИЧНОСТИ (БИОХИМИЧЕСКИЙ АСПЕКТ)

Установлено, что нагрузка крыс L-треонином вызывает увеличение уровней глицина в головном и спинном мозге. Отмечено, что в процессе эволюции человек на генетическом уровне утратил способность к синтезу треониндегидрогеназы – фермента, присутствующего у многих животных, который мог бы участвовать в превращении L-треонина в глицин. Сделан вывод о несостоятельности применения L-треонина для лечения спастичности.

Малиновский А.В. МОЖЕТ ЛИ L-ТРЕОНИН ПРИМЕНЯТЬСЯ ДЛЯ ЛЕЧЕНИЯ СПАСТИЧНОСТИ (БИОХИМИЧЕСКИЙ АСПЕКТ) . Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии, 2018; (3): -https://doi.org/10.29296/25877313-2018-03-07

1. Wurtman R.J. L-threonine for regulating glycine levels in the brain and spinal cord. European patent specification. 1986. Publication Number: 0 028 257 B1.
2. D’Mello J.P.F. Aspects of threonine and glycine metabolism in the chick (Gallus domesticus) // J. Nutr. 1973. V. 15. № 6. P. 357−363.57 B1.
3. Growdon J.H., Nader T.M., Schoenfeld J., Wurtman R.J. Lthreonine in the treatment of spasticity // Cln. Neuropharm. 1991. V. 14. № 5. Р. 403−412.
4. Lee A., Patterson V. Double-blind study of L-threonine in patients with spinal spasticity // Acta Neurol. Scand. 1993. № 88. Р. 334−338.
5. Дэгли С., Никольсон Д. Метаболические пути. М.: Мир. 1973 (Djegli S., Nikol’son D. Metabolicheskie puti. M.: Mir. 1973).
6. Neuberger A. Glycine formation from L-threonine // Comp. Biochem. 1981. V. 19A. P. 257−303.
7. Bird M.I., Nunn P.B. Measurement of L-threonine aldolase activity in rat liver // Biochem. Soc. Trans. 1979. V. 7. P. 1274–1276.
8. Yeung, Y.G. Threonine aldolase is not a genuine enzyme in rat liver // Biochem J. 1986. V. 237. P. 187–190.
9. Pagani R. L-allothreonine and L-threonine aldolase in rat liver // Biochem. Soc. Trans. 1991. V. 19. № 3. P. 3465.
10. Darling P.B., Grunov J., Rafii M., Brookes S., Ball R.O., Pencharz P.B. Threonine dehydrogenase is a minor degratative pathway of threonine catabolism in adult humans. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2000. V. 278. Р. 877−884.
11. Schirch I., Gross T. Serine transhydroxymethylase Identification as the threonine and allothreonine aldolases. J. Biol. Chem. 1968. № 243. Р. 5651−5655.
12. Ogawa H., Gomi T., Fujioka M. Serine hydroxymethyltransferase and threonine aldolase: are they identical? // The International Journal of Biochemistry and Cell Biology. 2000. № 32. Р. 289−301.
13. Zhao X.H., Wen Z.M., Meredith C.N., Matthews D.E., Bier D.M., Young V.R. Threonine kinetics at graded threonine intakes in young men // Am. J. Cln. Nutr. 1986. № 43. Р. 795−798.
14. Edgar A.J. The human L-threonine-3-dehydrogenase gene is an expressed pseudogene // BMC Biochem. 2002. V. 18. № 3.
15. Chuanchin H., Hao G., Jiaxu W., Weiguang L., Yide M., Mian W. Regulation of L-threonine dehydrogenase in somatic cell reprogramming // Stem. Cells. 2013. № 31. Р. 953−965.
16. Winkle L.J.V., Gallet V., Iannaccone P.M. Threonine appears to be essential for proliferation of human as well as mouse embryonic stem cells // Cells and developmental biology. 2014. May 2. Article 18/1.

Источник

Треонин малиновский а в

ПРОБЛЕМЫ НЕЗАМЕНИМОСТИ ТРЕОНИНА У МЛЕКОПИТАЮЩИХ И ПТИЦ НА ФЕРМЕНТНОМ УРОВНЕ Обзор

Единственным путем биосинтеза незаменимых аминокислот у позвоночных является обратимое переаминирование их кетоаналогов с глутаминовой кислотой. Считается, что такие незаменимые аминокислоты, как лизин и треонин, не участвуют в переаминировании и поэтому не могут синтезироваться из их кетоаналогов. Однако с помощью радиоактивных изотопов синтез треонина обнаружен в печени крысы и в инкубационной смеси из печени цыпленка. В обзоре представлены причины, по которым треонин является незаменимой аминокислотой как для млекопитающих, так и для птиц, и приведено описание синтеза треонина в обоих случаях. К 50-м годам прошлого века было известно, что незаменимые аминокислоты, как и заменимые, дезаминируются обратимо, поскольку образующиеся при этом а-кетокислоты могут реаминироваться в соответствующие аминокислоты. Следовательно, многие незаменимые аминокислоты могут быть заменены в питании соответствующими кетокислотами. Было показано, что после скармливания крысам аммонийных солей, глицина или лейцина, меченных N15, почти все аминокислоты, выделенные из белков различных тканей, содержали избыток N15. Elliott и Neuberger решили исследовать, акцептирует ли треонин азот у других аминокислот. Они поставили два эксперимента с добавлением в пищу животным, получавших обычный рацион, N15-глицина. Первый эксперимент был проведен на кроликах с относительно малым количеством N15-глицина. Второй эксперимент был выполнен на крысах. В нем количество N15-глицина было почти в 4 раза больше, чем в эксперименте на кроликах. Оказалось, что величины N15 при этом были значительно выше как в белках внутренних органов, так и во многих отдельных аминокислотах, особенно в глицине и образующемся из него серине, в то время как лизин и треонин не показывали избытка N15.

Издание: Биохимия
Год издания: 2018
Объем: 6с.
Дополнительная информация: 2018.-N 7.-С.981-986. Библ. 21 назв.
Просмотров: 34

Учредитель: федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования «Дальневосточный государственный медицинский университет» Министерства здравоохранения Российской Федерации. Главный редактор Путыгин С.В. тел.: (4212)754783 Е-mail: webmaster@mail.fesmu.ru © 2011 Дальневосточный Государственный Медицинский Университет

Источник