Белки_яиц_молока_овощей

Изменение белков яиц, молока, овощей, фруктов, зерномучных продуктов

Деструкция белка – это разрушение пептидной цепи белка молекулы. При температуре 100 о и выше, при продолжительности времени воздействия, деструкция начинается с отщепления летучих оснований. Аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ накапливаются в продукте и окружающей среде они формируют вкус и аромат готовой продукции.

Варка бульона.

При варке мяса в значительном количестве воды получают бульон. При варке бульона из крупных кусков мяса сопровождается дегидратацией мышечных белков и свариванием коллагена. Свертывание мышечных белков приводит к выпрессовыванию мясного сока. Некоторое количество растворимых веществ извлекается в результате диффузии, выравнивающей концентрацию их в продукте и бульоне. Из мяса в воду переходят растворимые белки, экстрактивные вещества, (минеральные витамины). Для получения бульона с высокими вкусовыми свойствами мясо кладут в холодную воду. Если отварное мясо предназначено для второго блюда, то его помещают в кипящую воду. Оптимальный режим варки мясного бульона обеспечивается в состоянии слабого кипения при температуре 97-98 о С. В первые полчаса в бульон переходит около 80% белка, выделяемых мясом за все время варки. После двух часов варки выделение растворимых веществ заканчивается. Чем меньше масса мяса, тем благоприятнее условия для диффузии из него растворимых веществ. Бульон для супа лучше варить из грудинки или бедренной части.

Факторами, влияющими на переход коллагена в глютин являются:

маринование (уксусная кислота)

При нагревании полуфабриката в воде, коллаген впитывает влагу и при дальнейшем нагревании полуфабрикат уменьшается в объеме т.к. мышечные белки свернулись и выпрессовывают влагу, изменяется структура соединительной ткани, полуфабрикат становится короче и шире, такой процесс называется сваривание коллагена. Когда коллаген переходит в глютин, происходит распад коллагеновых волокон – это обеспечивает размягчение мяса.

Изменение белка в зерномучных продуктах.

В крупе, муке – белки представлены в виде сухих гелей в протоплазме в виде тонкозернистого слоя, а в вакуолях в виде крупных образований аллейроновых зерен. При нагревании в воде белки впитывают влагу и образуются обводненные гели. При дальнейшем нагревании белки свертываются и выпрессовывают влагу, которая поглощается клейстеризующимся крахмалом (например приготовление гречневой рассыпчатой каши).

Изменение белков молока.

В молоке содержится козеин 3%, альбумин 0,4%, глобулин 0,1%.

Источник

Белки молока, яиц, овощей, зернобобовых

Белки молока. Белки молока полноценны и хорошо усваива­ются. В молоке содержится казеин, лактоальбумин, лактоглобулин и ряд других белков. Больше всего в молоке казеина (2,5—3%). Это сложный белок, относящийся к фосфопротеидам. Благодаря тому, что в молекуле казеина гидроксильные группы аминокислоты серина образуют эфирные связи с фос­форной кислотой, он обладает кислотностью. В молоке содер­жатся кальциевые соли казеина. При повышении кислотности в результате скисания или добавления кислот кальций отщеп­ляется от молекул казеината, в результатечего образуется свободный казеин, который, нерастворим в воде. При этом молоко свертывается и образуется студень(простокваша). При нагревании эти студни уплотняются (сворачиваются).

Нагревание молока вызывает изменение и другие белков. Так, при нагревании выше 60̊ происходит денатурация алюбумина, который свертываетсяи выпадает в виде хлопьев на дне и стенках посуды.

Денатурацией белковобусловлено и образование пенки при кипячений молока. Дело в том, что в поверхностном слое под влиянием сил поверхностного натяжения уже частично произошла денатурация белков, и поэтому при нагревании на поверх­ности она происходит быстрее. Образующаяся пенка состоит из денатурированного альбумина, свободного казеина, фосфорнокислого кальция, жира и других веществ. В молоке с нормаль­ной кислотностью денатурация казеина не происходит, а в мо­локе с повышенной кислотностью он свертывается тем быстрее, чем выше кислотность.

Белок молока липопротеин состоит из белкового компонента и соединенного с ним лецитина, основой молекулы которого являются эфир глицерина и фосфорной кислоты. Поскольку липопротеин является жироподобным веществом, он образует за­щитную оболочку вокруг жировых шариков молока, не давая им слипаться. При этом молекулы липопротеина располагаются таким образом, что лецитиновый компонент их обращен к жи­ровому шарику, а белковый — к водной фазе.

Белки яиц. В желтке содержится несколько больше протеи­нов (белков), чем в остальной части яйца. К важнейшим про­теинам яиц относятся овоальбумин, овоглобулин, кональбумин. В кулинарии большое значение имеют фосфопротеины яиц, находящиеся в желтке (вителлин и др.). В них имеются фосфатидные группы, поэтому они являются хорошими эмульга­торами, что позволяет использовать их при получении соуса майонез.

При нагревании белки яиц также денатурируют, а затем свертываются. Свертывание протеинов яичного белка начина­ется при 50—55°, при 75° весь белок превращается в студнеоб­разную белую массу, которая при дальнейшем нагревании ста­новится более плотной и при 80° уже хорошо сохраняет свою форму. Желток начинает густеть только при70°.

Поскольку концентрация белков в яйце высокая, они коагу­лируют, образуя сплошной гель без отделения влаги.

В яйце содержатся белки, являющиеся антиферментами и тормозящие пищеварение (овомукоид). Во время тепловой обра­ботки антиферменты разрушаются и яйца усваиваются лучше. Однако не следует забывать, что уплотнение белковых гелей затрудняет их переваривание и поэтому яйца, сваренные вкру­ т ую, усваиваются хуже, чем сваренные всмятку или «в мешо­чек».

Белки овощей. В овощах сравнительно немного белков. Они содержатся в протоплазме и ядрах клеток. Незначительное их количество имеется в клеточном соке. С внутренней стороны оболочки клетки протоплазмы образуют слой, который препят­ствует веществам, растворенным в клеточном соке, переходить в окружающую среду при хранении сырых овощей в воде. В процессе варки белки протоплазмы свертываются, и проницае­мость оболочек увеличивается. Поэтому из прогретых овощей в воду переходит много питательных веществ.

Белки зернобобовых и мучных продуктов. Зернобобовые и мучные продукты являются важным источником растительных белков. В клетках белки находятся в виде мельчайших частиц высохшей протоплазмы и более крупных айлероновых зерен. Большая часть белков зернобобовых относится к глобулинам и незначительная — к альбуминам.

Особенно богаты белками бобовые (20—30%). Содержание белков в крупе колеблется от 7—12 до 13—16% (гречневая, овсяная). Основную массу белков большинства круп составля­ют глобулины, проламины, глютелины. Значительное количество альбуминов содержится только в гречневой крупе. В муке выс­шего и 1-го сортов белков содержится 10—12-%, из которых важнейшими являются глиадин и глютенин; набухая, они обра­зуют клейковину.

В муке, крупяных и зернобобовых белки находятся в со­стоянии сухих гелей. При замачивании круп и замесе теста они набухают. При дальнейшей тепловой обработке, когда бел­ки находятся в процессе денатурации и набухшие гели уплот­няются, выпрессовывается влага, которая не выделяется в окружающую среду, а поглощается крахмалом. При пассерова­нии муки также происходит денатурация белков, и они теряют способность к набуханию.

Деструкция белков. При длительной тепловой обработке белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные груп­пы с образованием таких летучих соединений, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накап­ливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аро­мата готовой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептид­ная) связь разрывается с образованием растворимых азотис­тых веществ небелкового характера (например, переход кол­лагена в глютин).

Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации тех­нологического процесса (использование ферментных препара­тов для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, по­лучение белковых гидролизатов и др.).

Пенообразование. Белки в качестве пенообразователей широко используют при производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное, белково-взбивное), взбивании сливок, сме­таны, яиц и др.). Устойчивость пены зависит от природы белка, его концентрации, а также температуры.

Важны и другие технологические свойства белков. Так, их используют в качестве эмульгаторов при производстве белково-жировых эмульсий, как наполнители для различных напитков. Напитки, обогащенные белковыми гидролизатами (например, соевыми), обладают низкой калорий­ностью и могут храниться длительное время даже при высо­кой температуре без добавления консервантов. Белки способны связывать вкусовые и ароматические вещества. Этот процесс обусловливается как химической природой этих веществ, так и поверхностными свойствами белковой молекулы, факторами окружающей среды.

При длительном хранении происходит «старение» белков, При этом снижается их способность к гидратации, удлиняются сроки тепловой обработки, затрудняется разваривание продукта (например, варка бобовых после длительного хранения).

При нагревании с восстанавливающими сахарами белки образуют меланоидины.

3.3 Изменения углеводов

Основная составная часть растительных продуктов — угле­воды: сахар, крахмал, клетчатка, производные клетчатки и т. п.

Источник